PRONAT - MESTR PROG. DE POS-GRAD. EM REC. NATURAIS - MESTRADO DIRETORIA DE POS-GRADUACAO Telefone/Ramal: Não informado

Banca de DEFESA: THAYLANNA CAVALCANTE CORREIA

Uma banca de DEFESA de MESTRADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE: THAYLANNA CAVALCANTE CORREIA
DATA: 24/02/2021
HORA: 08:30
LOCAL: PRONAT/UFRR - VIA REMOTA
TÍTULO:

UTILIZAÇÃO DE RESÍDUOS DA AVICULTURA NA PRODUÇÃO DE PROTEASES POR FUNGO FILAMENTOSO

 


PALAVRAS-CHAVES:

Biotecnologia. Avicultura. Resíduos. Aspergillus sp. Enzimas microbianas


PÁGINAS: 64
GRANDE ÁREA: Outra
ÁREA: Ciências Ambientais
RESUMO:

A avicultura é um dos setores de grande impacto na economia brasileira. Nos últimos anos, tem sido observado um aumento na produção de frangos de corte, fazendo com que este setor da indústria seja responsável pela geração de toneladas de penas, que possuem potencial poluente quando descartadas de forma inadequada no meio ambiente. O descarte das penas pode se tornar um problema econômico para as empresas, que devem investir na sua correta destinação para evitar possíveis impactos ambientais. Diante disto, surge a necessidade por alternativas sustentáveis para a reciclagem desses resíduos ricos em proteína. O objetivo deste estudo foi investigar a produção de proteases secretadas por fungo filamentoso, isolado de solo de Floresta Amazônica em Roraima, utilizando penas de frango como única fonte de energia, caracterizar a cepa quanto à temperatura e pH ótimos de produção, bem como os efeitos de produtos químicos, além de avaliar o efeito de diferentes substratos de crescimento sobre a atividade proteolítica. Inicialmente, foi realizado um screening de 40 linhagens de fungos filamentosos obtidos de amostras de solo do Parna Viruá (preservados na Coleção de Culturas do Laboratório de Microbiologia-PRONAT), a fim de selecionar um isolado com potencial para a produção de protease extracelular. A identificação do fungo selecionado, foi realizada por meio de observações macroscópicas e microscópicas inoculando o isolado em meios de cultura específicos, o qual foi identificado como Aspergillus sp. O fungo foi inoculado em meio ágar leite e ágar farinha de penas para verificar a produção qualitativa de proteases e queratinases, respectivamente. A formação de halo indicou positividade para ambas as produções enzimáticas. Quanto a avaliação quantitativa das atividades proteolítica e queratinolítica, obtidas através da espectrofotometria a 420 nm, os resultados indicaram a habilidade de Aspergillus sp. em produzir tanto proteases quanto queratinases. A capacidade de secretar proteases foi avaliada em diferentes substratos de crescimento (pena inteira, farinha de penas, peptona, caseína, bico de frango, cabelo e gelatina). A maior produção de enzimas ocorreu em meios de cultivo com peptona e farinha de penas, indicando que Aspergillus sp. é um microrganismo queratinolítico, capaz de degradar materiais queratinosos com eficiência. A protease apresentou atividade ótima em pH 5,5 e temperatura de 37 °C, com atividades relativa de 92,75 % e 98,88 % respectivamente. A atividade da enzima foi estimulada por CaCl2, MnSO4, KCl, MgSO4 e CuSO4 e inibida por ZnSO4, NaCl, MgCl2 e SrCl2. Os solventes Tween 20, Triton x-100 e brometo de cetiltrimetilamônio (CTAB) aumentaram a atividade enzimática. Os inibidores β-mercaptoetanol e o ácido etilenodiaminotetracécio (EDTA) não inibiram a atividade proteolítica em ensaios enzimáticos, sugerindo que as enzimas presentes no hidrolisado enzimático não são metaloproteases nem cisteína proteases. Na perspectiva da microbiologia industrial, os resultados desta pesquisa sugerem, que o extrato da protease bruta pode ser potencialmente utilizado na bioconversão de resíduos queratinosos, considerados de difícil degradação no meio ambiente, e a possibilidade de aplicação do hidrolisado proteico na suplementação de ração animal e no uso como biofertilizantes.


MEMBROS DA BANCA:
Externo ao Programa - 1024154 - ALBANITA DE JESUS RODRIGUES DA SILVA
Interno - 2352328 - BIANCA JORGE SEQUEIRA
Externo ao Programa - 1869779 - GABRIELLE MENDES LIMA
Presidente - 2026812 - MARCOS JOSE SALGADO VITAL
Externo ao Programa - 1026796 - SILVANA TULIO FORTES
Notícia cadastrada em: 12/02/2021 16:49
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